Amino asitler

Amino asitler
Amino asitler, yapılarında hem amino grubu
(−NH2) hem de karboksil grubu (−COOH) içeren
bileşiklerdir.
Doğada 300 kadar farklı amino asit bulunmaktadır.
Amino asitlerin standart amino asitler diye
bilinen 20 tanesi, DNA tarafından kodlanan ve
proteinleri oluşturan birimlerdir.
Bir standart amino asit polipeptit zinciri yapısına
girdikten sonra bir modifikasyona uğrarsa
Nonstandart amino asitler diye bilinen bazı
amino asitler oluşabilir.
Standart Aminoasitler
Alanin
Arginin
Aspartat
Asparagin
Sistein
Glutamat
Glutamin
Glisin
Histidin
İzolösin
Lösin
Lizin
Metionin
Fenil alanin
Tirozin
Prolin
Serin
Treonin
Triptofan
Valin
Amino asitlerin zincir yapılarına
göre sınıflandırılması
I- Alifatik aminoasitler
II- Aromatik aminoasitler
Ek grup taşımayan Alifatik amino
asitler
a-Bir amino ve bir karboksil içeren
amino asitler
b-İki amino ve bir karboksil içeren
amino asitler
c-Bir amino ve iki karboksil içeren
amino asitler
Ek grup taşıyan alifatik
aminoasitler
a- Oksi grubu
b- Kükürt grubu
c- Guanido grubu
Aromatik ve heterosiklik
aminoasitler
a- Benzen halkalı
b- İmidazol halkalı
c- İndol halkalı
d- Pirol halkalı
Nonpolar (hidrofobik)
amino asitler
NÖTRAL
STANDART AMİNOASİTLER
ASİDİK
Polar (hidrofilik )
amino asitler
BAZİK
NÖTRAL
Fonksiyonel Polar
R grup
Asidik
Karboksil
Polar
(iyonik)
COOH
Bazik
Amin, - NH2
Polar
(iyonik)
Imidazol,
guanido
Nötral
Amid,
Polar
(noniyonik CONH2
Hidroksil
Amino asit
Aspartik
asit
glutamik asit
Lizin
Histidin
Arginin
Asparagin
Glutamin
Serin ,Treonin
Sistein
Tirozin
Non-polar, hidrofobik aa
„
„
„
Bu amino asitlerin R grupları fizyolojik
pH’da iyonlaşmaz.
Proton alışverişi yapmaz, hidrojen ve iyonik
bağların yapısında yer almaz .Sadece Van
der Walls etkileşiminde bulunurlar.
Proteinlerin iç kısmında yerleşip hidrofobik
etkileşimle üç boyutlu yapılarının
kazandırılmasını sağlayan amino asitlerdir.
Doğrudan proteinlerin yapısına
girmeyen aa
¾ Tiroksin ve triiodotirozin
¾
¾
¾
¾
¾
¾
β-alanin
DOPA
GABA
Ornitin ve sitrulin
Fosfoserin, Fosfotirozin
Taurin
¾4-metil lizin, 3-metil histidin
¾ Kreatin
¾ Karnitin
β-alanin
•γ-aminobutirik asit (GABA)
•Taurin
•β-aminoizobutirik asit
„
„
Amino asitlerin genel özellikleri
Aminoasitler L-formundadır
|
COO|
+
H3 N - C - H
|
R
9 Amino asitler suda kolay
çözünür
9Erime noktaları yüksektir.
9Alkolde çözünmezler.
9Triptofan , lösin tatsız,glisin tatlı,
arginin acı
9Glutamik asitin sodyum tuzu et suyu
tadı
Glisin hariç diğer tüm amino asit ler
optikçe aktiftir.
Amino asitlerin ultraviyole ışığı
absorblaması
Yarı esansiyel amino asitler :
Histidin ve Arginin
Esansiyel amino asitler: Fenil alanin,
Triptofan,Izolösin, Lösin Valin,
Treonin, Metionin, Lizin
Amino asitlerin tamponlama özellikleri
„
„
„
„
„
„
„
İyonize olabilen R gruplu amino asitlerin
oldukça kompleks titrasyon eğrileri vardır.
3 pKa değeri bulunur.
Karboksil grubuna ait pKa1
Amino grubuna ait pKa2
R grubuna ait pKa3
Asidik polar aa: pI= PKa3+pKa1/2
Bazik polar aa: pI= pKa3+pKa2/2
En güçlü tamponlama
Fizyolojik pH’da en güçlü tampon : Histidin
Çünü sadece histidinin R grubu (pKa=6.0) nötral
pH’a yakındır.
Diğer amino asitler pH 7.0 yakınlarındaki pKa
değerine sahip iyonize olabilen yan zincir
içermediklerinden birer fizyolojik tampon
değildir.
Amino asitler özgün renk
reaksiyonları verir
¾Amino asitlerin amino grubu 1 floro
2-4 dinitrobenzen ve ninhidrin
¾ Millon reaksiyon
¾ Ksantoprotein
¾Sakaguchi
¾Nitroprussid
¾Ehrlich
¾ Pauly
¾Amino asitlerin karboksilik asit grupları
alkol ile ester, aminler ile amid
bileşiklerini oluşturur.
Amino asitlerin karboksil grubundan karbondioksit
çıkmasıyla biyojen aminler oluşur.
Amino asitlerin karboksil grubundan karbondioksit
çıkmasıyla biyojen aminler oluşur.
PEPTİT BAĞI
Bir amino asitin amino grubu ile diğer bir
amino asitin karboksil grupları arasından
bir mol su çıkışı ile PEPTİT bağı oluşur
Dipeptit Karnozin,anserin
Tripeptit Glutatyon
Oligopeptit : 3-10 aa ,
Vazopressin, oksitosin
Polipeptit: 10-100 aa (insulin, glukagon)
Protein : 100’den fazla aa
Karnozin,
•Anserin (metil karnozin),
•Aspartam (Nutrasweet),
Glutatyon (GSH; GSSG),
Tirotropin salıverici faktör,
Metiyonin enkefalin, Lösin enkefalin,
Dinorfinler
Oksitosin ve vazopressin
Kallidin, Gramicidin S,
PROTEİNLERİN BİRİNCİL YAPISI
AMİNO Birincil yapının bağları
TERMİNAL PEPTİT BAĞLARIDIR
KARBOKSİ
TERMİNAL
Peptid bağı düzlemseldir
Rezonans melez özelliği
Kısmi çift bağ karekteri taşır
Trans pozisyondadır
Peptit bağının özellikleri
Oldukça stabildir.
X ışını difraksiyon yöntemi ile
incelenir.
Amfoterik ve polar
Yüksüzdür
İkincil yapıda proteinlerin
kararlı yapısı kazanılır
2 temel yapı bulunur:
„ 1- Alfa-sarmal
„ 2-Beta konformasyonlar
„
Paralel
„
Anti-paralel
„
Beta-dönüş
„
Alfa- sarmal yapılı proteinlere
örnekler
¾Hemoglobin
¾Miyoglobin
¾Keratin
¾Miyozin
Süpersarmal=süperheliks
„
Bazı proteinlerde iki veya daha fazla alfasarmallar birbirleri etrafında ikinci bir kıvrılma
göstererek proteinlere dayanıklılık kazandıran
stabil bir yapı oluştururlar.
Üçüncül yapı
Protein ;üç boyutlu ve biyolojik aktivite
kazanır
X-ışını kristallografi
ve
Nüklear magnetik
rezonans ile incelenir.
Üçüncül yapının stabilizasyonu
Hidrojen bağları
Hidrofobik bağlar
İyonik bağlar
Dördüncül yapı
Tersiyer yapısını tamamlamış alt ünitelerin bir araya
gelmesi ile oluşur .
Dimerik, trimerik veya multimerik
En küçük ünite monomer
Bazı Hücreler proteinlerin katlanmalarını
kolaylaştırıcı proteinler içerir
Cis-trans prolil izomeraz
Protein disülfit izomeraz
Şaperon proteinler
Denatürasyon
„
Bir proteinin primer yapısı etkilenmeden
polipeptit zincirinin doğal şeklini gelişi güzel
değiştirmesidir.
Denatüre edici faktörler
„
„
„
„
„
„
UV
Kuvvetli asit ve bazlar
Metal iyonları
Üre (8M), guanidinHCl(6M)çözeltileri
Dondurup, çözdürmek
Aşırı ısı
Kaynatma/Isı
H ve hidrofobik bağlar
Organik eritici ve
deterjanlar
İndirgeyici ajanlar
Hidrofobik etkileşimler
Üre
H ve hidrofobik bağlar
Kuvvetli asit/bazlar
Bazı H, tuz köprüleri
Tuz konsantrasyonu
Zıt yüklü gruplar arasındaki
etkileşimi zayıflatır
Çökelek/presipitat oluşur
Tuz köprülerini bozar
Sülfidril gruplarına bağlanır
İnce denge güçlerini bozar
Ağır metal iyonları
Merkaptoetanol
Mekanik stres
Disülfit bağları indirgenir
Denatürasyon sonucu
¾A-Proteinin biyolojik aktivitesi azalır veya
kaybolur
¾B-Yeni gruplar ortaya çıkar
¾C-Daha şiddetli renk reaksiyonları verirler
¾D-Polarize ışığı sola çevirmede artış gözlenir
¾E-Çözünürlükleri azalır
¾F-Proteolitik enzimlerden daha kolay
etkilenir
Primer yapıyı belirlemede kullanılan
yöntemler
„
„
„
Aminoasid hidrolizi ( 24 saat 110C’de 6N HCL)
İyon değiştirici kromatografi
N-terminal aminoasid kalıntısı tayini:
Sanger (2,4dinitrofluorobenzen) ve Dansil
Klorür
Edman tepkimesi ; Fenilizotiosiyanat
PROTEİNLERİN SINIFLANDIRILMASI
Basit proteinler
Globuler
Albumin
Globulin
Glutenin
Prolamin
Protamin
Histon
Bileşik proteinler
Fibröz
Kollajen
Fibrin
Elastin
Keratin
Lipoprotein
Glikoprotein
Metaloprotein
Fosfoprotein
Nükleoprotein
KOLLAJEN
„
„
Mezankimal kaynaklı olup vücutta en fazla
bulunan (%30) polipeptit yapılı bağ
dokusu, kemik ve kıkırdağın en önemli
proteinidir.
Suda çözünmez,sindirim enzimlerinden
etkilenmez, ısıtılınca jelatine dönüşür.
„
„
„
Yapısında en fazla bulunan amino asit
GLİSİN olup bunu , prolin ve hidroksi
prolin , alanin ve hidroksi lizin izler.
Sistin, sistein ve triptofan hiç bulunmaz.
Her 3 pozisyonda bir glisin bulunur.
Üçlü sarmal yapısındadır.
ELASTİN
9Büyük kan damarları ve elastik ligaman
9Glisin, alanin, valin ve prolin zengin
9Hidroksi prolin az içerir
9Özel aminoasitler içerir;
9Desmozin, izodesmozin, lizinil nörlösin
KERATİN
9 Tırnak ,saç ,deri, yün,boynuz,gaga, ipek fibroini
balık ve sürüngenlerin pullarının proteinidir.
9 Genelikle α-sarmal yapısındadır.
9 Suda çözünmez
9 Yanma sırasında özel koku
9 Proteazlara dirençli