SERBEST TRİPSİN ile PEPTİD ve ESTER SENTEZLERİNDE

XIII. Ulusal Kimya Kongresi, Samsun, 1999
P-0321
SERBEST TRİPSİN ile PEPTİD ve ESTER SENTEZLERİNDE REAKSİYON
ORTAMININ KARAKTERİZASYONU
Yeşim YEStLOĞLU. Ayten SAĞIROĞLU
Trakya Üniversitesi Fen-Edebiyat Fakültesi Kimya Bölümü
Biyokimya Anabilim Dalı 22030 EDİRNE
Doğal peptidlerin tıbbi ve farmakolojik bakımdan antibiyotik, hormon, zehir
gibi biyolojik aktif özellikleri sebebiyle son yıllarda ekonomik rol oynayan enzimatik
sentezlerine olan ilgi giderek artmaktadır.
Bu çalışmada korunmamış amino asitler arasında serbest tripsin
katalizatörlüğünde peptid ve ester sentezleri gerçekleştirildi.
İki aşamalı planlanan bu çalışmada ilk olarak L-Prolin, L-Tirozİn, L-Histidin
ve DL-Triptofan amino asitlerinin Glisinle peptidleşme reaksiyonları homojen ve
bifazik sistemlerde gerçekleştirildi. Reaksiyon ortamı olarak izo amilalkol, izo
propanol, etil metil keton, n-benzen ve izo oktan alındı. Denemelerde tampon olarak
fosfat tamponu (0.1M, pH:8) kullanıldı. Herbir reaksiyon karışımının 25°C de 20 saat
inkübasyonu ile reaksiyonlar tamamlandı. Dipeptid ürünlerinin analizinde PC ve TLC
kullanılırken, spesifik gruplar IR ile çözücülerdeki değişmeler ise GLC ile belirlendi.
İkinci aşamada aynı amino asitlerin değişik polariteye sahip alkol çözücülü
ortamlarda ester sentezleri gerçekleştirildi.
Aromatik halkalı amino asitlerin glisinle peptidleşmesinde belirgin bir fark
gözlenmezken histidin ve prolinin glisinle oluşturdukları peptidlerin verimleri daha
iyi bulundu. Peptİdleşmeye çözücü cinsi etkisinin polarite ile doğru orantılı olduğu
tesbit edildi.
Esterleşme reaksiyonlarında amino asit yapılan açısından önemli bir fark
gözlenmezken glisin ve prolinle alkoller arasında oluşan ester oranlan diğerlerine
göre daha yüksekti. Sonuç olarak alkol polaritesi arttıkça ester oluşumunun da arttığı
gözlendi.