Biyolojik sistemlerde homokiralite, yerküredeki kiralitenin kaynağı ve heterojen amino asit katalizörler Ayhan S. Demir Orta Doğu Teknik Üniversitesi, Fen Edebiyat Fakültesi Kimya Bölümü 06531 Ankara [email protected] Pasteur'ün optik aktif biyomolekülleri bulmasından sonra biyolojik homokiralitenin orijini araştırmacıların büyük ilgisini çekmiştir.[1] Frank [2] asimetrik aşırılığın küçük bir enansiyomer dengesizliği ile otokatalitik ve inhibisyon proseslerinden geçerek oluşmasını önermiştir. Son zamanlarda amino asitlerin ve peptitlerin katalizörlüğünde gerçekleştirilen organokatalitik reaksiyonlarda çok önemli “non-linear” etkiler bulunmuştur.[3-6] Bu sonuçlar amino asitlerin katalizörlüğünün homokiralitenin orijini konusunda değişik spekülasyonlar yapılmasının yolunu açmıştır. Amino asit-üre kompleksleri katalizörlüğünde ve apolar çözücüler varlığında gerçekleştirilen aldol reaksiyonlarında üre-aminoasit-karbonil bileşikleri arasında üçlü faz davranışı gözlemlenmiştir. Bu üçlü faz durumu açıklamak için temel çözünürlük kavramına dayanarak önerilen sistemin (modelin) katı-sıvı dengesinde yer alan kiral bileşiklerin çözeltideki ee degerlerini başarılı bir şekilde açıklamaktadır. Bunun yanında, katı halde bulunan rasemik amino asitlere üre molekülünün koordine olmasıyla çözeltideki amino asitlerin enansiyomerik aşırılığının önemli miktarda artabileceği ve bunun da prebiyotik sistemlerde homokiralitenin kaynağı olabileceği önerilmiştir. [7] Enansiyomerce zenginleşmiş bu çözeltilerin yaşamın kimyasal kaynağı için gerekli kompleks moleküllerin sentezlenmesi için kullanılan ana yapı taşlarının eldesine katkı yapabileceği bulunmuştur. Önerilen bu sistemin yerküredeki kiralitenin kaynağı olabilecek hidrojen bağları ile oluşan aminoasit-üre örgü sistemin oluşmasında oldukça başarılı olduğu önerilmektedir. Yerkürenin oluşum şartlarında amonyak ve karbondioksitten ürenin oluşması (Wöhler) [8] bu durumu destekleyen önemli bir faktördür. KAYNAKLAR 1. a) Bonner, W. A., Orig. Life Evol. Biosphere, 21, 59, 1991; b) Bada, J. L., Nature, 374, 594, 1995; c) Mason, S. F., Nature, 314, 400, 1985. 2. Frank, F. C., Biochem. Biophys. Acta, 11, 459, 1953. 3. a) Soai, K., Shibata, T., Morioka, H., Choji, K., Nature, 378, 767, 1995; b) Shibata, T., Morioka, H., Hayase, T., Choji, K., Soai, K., J. Am. Chem. Soc., 118, 471, 1996. 4. For original work on non-linear effectin proline-catalyzed reactions see: a) Puchot, C., Samuel, O., DuÇach, E., Zhao, S., Agami, C., Kagan, H. B., J. Am.Chem. Soc., 108, 2353, 1986. 5. (a) Klussmann, M., Mathew, S. P., Iwamura, H., Wells, D. H., Armstrong, Jr., A., Blackmond, D. G., Angew. Chem., Int. Ed., 45, 7985, 2006; (b) Klussmann, M., Iwamura, H., Mathew, S. P., Wells, D. H., Pandya, Jr, U., Armstrong, A., Blackmond, D. G., Nature, 441, 621, 2006; Highlight: Kellogg, R. M., Angew. Chem., Int. Ed., 46, 494, 2007. 6. a) Hayashi, Y., Matsuzuwa, M., Yamaguchi, J., Yonehara, S., Matsumoto, Y., Shoji, M., Hashizume, D., Koshino, H., Angew. Chem. Int. Ed., 45, 4593, 2006. 7. Reis, Ö., Eymur, S., Reis, B., Demir, A. S., Chem. Commun., 1088, 2009. 8. Wöhler, F., Poggendorff’s Ann. Phys., 12, 253, 1828.