Polilizin ile Modifiye Edilmiş Kitosan Polimerine Katalaz Enziminin

PB17
IV. ULUSAL POLİMER BİLİM VE TEKNOLOJİ
KONGRESİ
5-8 Eylül 2012 Çanakkale
Çanakkale Onsekiz Mart Üniversitesi Fen-Edebiyat Fakültesi
Kimya Bölümü
Polimer Bilim Ve Teknolojisi Derneği
Polilizin ile Modifiye Edilmiş Kitosan Polimerine Katalaz Enziminin
İmmobilizasyonu
Gül Özyılmaz, Tanju Yıldız, Ceylan Aktepeli, Meryem Mengüllüoğlu
Mustafa Kemal Üniversitesi Fen Edebiyat Fakültesi Kimya Bölümü
[email protected]
Kitosan, poli-N-asetilglukozamin esaslı kitinin deasetilasyonuyla alde edilen ve monomeri Dglukozamin olan selülozik bir karbohidrat polimeridir. Kitin, yengeç, karides, istakoz gibi eklem
bacaklıların kabuklarında, bazı bakteri ve mantarların hücre duvarlarında bulunur. Toksik olmaması ve
biyoaktif özelliklerinin de bulunmasından dolayı kitosan, ilaç sanayi ve medikal uygulamalarda da
sıkça kullanılmaktadır[1]. Katalaz (CAT) hidrojen peroksitin su ve moleküler oksijene parçalandığı
reaksiyonu katalizleyen ve tüm aerobik canlılarda bulunan bir enzimdir[2].
Bu çalışmada kitosan polimeri 2 farklı şekilde modifiye edilerek sığır karaciğeri kaynaklı katalaz
(CAT) enziminin immobilizasyonunda kullanılmıştır. Öncelikle bir dialdehit olan glutaraldehit (GAL)
ile etkileştirilmiş, sonrasında da CAT’ın bünyesinde bulunan lizin amino asit artığı üzerinden desteğe
kovalent immobilizasyonu yapılmıştır. İmmobilizasyon CAT bünyesindeki lizin amino asit artığının
amin grubu ile destek yüzeyinde oluşturulan aldehit grubu arasında meydana gelen Schiff bazı
aracılığıyla kovalent bağla gerçekleştirilmiştir[2]. 2. modifikasyonda ise GAL ile modifiye edilmiş
kitosan, poli-lizin (pLys) ile etkileştirilmiş, sonrasında tekrar GAL ile aktifleştirilerek CAT
immobilizasyonunda kullanılmıştır. Saf (Kit), GAL ile aktifleştirilmiş (KitGAL), poli-lizin ile modifiye
edilmiş (KitGAL-pLys) ve takrar GAL ile aktifleştirilmiş (KitGAL-pLys-GAL) ve CAT immobilize edilmiş
kitosan örneklerinin (KitGAL-CAT ve KitGAL-pLys-GAL-CAT) hepsi FTIR ile karakterize edilmiştir.
Serbest CAT, KitGAL-CAT ve KitGAL-pLys-GAL-CAT örneklerinin enzimatik aktiviteleri farklı pH ve
sıcaklıklarda araştırılmış ve en yüksek aktivite gözlenen değerler belirlenmiştir. Ayrıca optimal
koşullarda aktivite üzerine substrat derişiminin etkisi araştırılmıştır. Serbest CAT, Kit GAL-CAT ve
KitGAL-pLys-GAL-CAT örneklerinin optimum pH değerleri sırasıyla 7.5, 7.0 ve 7.0; sıcaklık değerleri ise
sırasıyla 25, 30 ve 35 C olarak belirlenmiştir.
Kaynaklar:
1. Gezer E., Lipaz enziminin immobilizasyonu ve aromatik esterlerin sentezinde kullanımı,
Yüksek Lisans Tezi, Mustafa Kemal Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitiüsü, Kimya Anabilim
Dalı, 2009
2. Ozyilmaz G., Tukel S., Alptekin Ö., Indian Journal Of Biochemistry & Biophysics, 44:3843,2007
17